proteasa

En aquesta aproximació, una proteïna d’una determinada espècie biològica (p. ex., d’Homo sapiens) es digereix amb una proteasa (molt sovint tripsina) i la barreja de pèptids resultants, sense ulterior separació, s’analitza tot seguit per EM MALDI-TOF.

Els procediments clàssics de determinació d’estructura primària de proteïnes (que molts segurament recordaran haver efectuat com a exercicis en els cursos de bioquímica) solien iniciar-se amb una digestió de la proteïna amb proteases que l’escindien en posicions específiques.

S’ha demostrat que els dendrímers catiònics, com ara PAMAM de generació 3 o més grans, sí que són capaços d’extreure PrP^Sc —la proteasa resistent isoforma de la proteïna prió— de cèl·lules de cultiu infectades, i la seva eficiència és major si el dendrímer té una alta densitat superficial d’amines primàries.

Admet per a cada albúmina una proteasa específica apta per a hidrolisar-la, acceptant que la diferencia essencial entre dos albuminoides radica en l'ordenació liniar dels àcids amínics que la formen.

S'han identificat 17 gens que controlen 17 activitats cel·lulars i que a la vegada estan sota el control directe de l'activitat de la proteasa RecA, la qual està reprimida per la proteïna LexA.

En absència d'aquesta proteasa, augmenta el nivell intracel·lular de proteïna LexA, la qual reprimeix els gens del sistema SOS i la cèl·lula retorna al seu estat inicial de no inducció.

En condicions normals, el repressor LexA és hidrolitzat per la proteasa RecA després de la inducció del sistema SOS, donant lloc a l'expressió dels gens sfiA i sfiB, la qual cosa produeix la inhibició de la divisió cel·lular.